在前面的推文“三个蛋白之间的关系如何研究？（一）”中伯小远主要给大家介绍了两种酵母三杂交的方法以及荧光共振能量转移——荧光寿命显微成像技术（FRET-FLIM）的共定位实验，小远介绍的案例基本都是验证两个蛋白竞争结合第三个蛋白的方法，希望大家还有印象噢！今天小远即将给大家介绍的是利用Co-IP、Pull-down、BiFC、分裂荧光素酶互补实验等研究三个蛋白之间相互作用的案例，希望大家看完也能学起来，需要的时候可以直接用！
1、Co-IP验证三个蛋白之间的关系
在小远查阅文献的过程中，发现利用Co-IP验证三个或多个蛋白之间相互作用的案例相对其它方法来说是最多的，特别是在研究一些多聚体结合的文献中，大家有空可以自己去查查文献噢！小远下面为大家介绍的这篇文献研究的是酶与底物的结合，用到的方法也是Co-IP，由于文章中出现的基因都有一些研究背景，为了帮助大家更好的理解里面的知识，小远会在这个案例展示之前给大家相对详细地介绍一些背景知识。下面引用的文献案例是2021年发表在Nature Communications上的题为“Regulation of Arabidopsis photoreceptor CRY2 by two distinct E3 ubiquitin ligases”的一篇文章。
1.1背景介绍
CRYs是一种光解酶样黄蛋白，在植物中作为光受体或哺乳动物分子钟的核心成分(Cashmore A R, 2003；Sancar A, 2000；Wang Q and Lin C, 2020)。调节CRY丰度是控制细胞光反应和时间反应的重要机制。
1.1.1 CRY2生理活动的调控机制
拟南芥隐花色素2（CRY2）是研究得最成熟的植物CRYs之一，它介导蓝光抑制细胞伸长和光周期促进花的起始(Lin et al., 1998；Guo et al., 1998)。CRY2的这些生理活动受到至少三种蓝光依赖机制的调控。
首先，CRY2经过蓝光依赖的寡聚反应成为活性四聚体(Sang et al., 2005；Shao et al., 2020)。BIC1和BIC2（隐色素1和2的蓝光抑制剂）蛋白与光激发的CRY2相互作用，负调控CRY2的光寡聚，而在没有光的情况下，活性的CRY2同聚物也可能发生热松弛，成为非活性单体(Wang et al., 2016；Shao et al., 2020)。
其次，CRY2同聚物的活性受到四种相关蛋白激酶PPKs（光调节蛋白激酶1-4）催化的蛋白磷酸化反应的正调控(Shalitin et al., 2002；Wang et al., 2015；Liu et al., 2017)。
最后，光激发和磷酸化的CRY2蛋白在E3泛素连接酶Cul4COP1/SPAs的催化下进行多泛素化，随后被26S蛋白酶体降解(Lin et al., 1998；Yu et al., 2007；Liu et al., 2017)。
与动物CRYs一样，植物CRYs的丰度和整体细胞活性受磷酸化、泛素化和蛋白水解的调节(Wang Q and Lin C, 2020)。然而，目前已知只有cullin 4家族E3泛素连接酶Cul4COP1/SPAs调控植物CRYs(Wang Q and Lin C, 2020)的泛素化和降解，这就提出了高度保守的CRYs在不同进化谱系中是如何被差异调控的问题。
在动物模型中，多种E3泛素连接酶调控CRYs，先前的遗传学研究也表明，植物CRYs中存在多种E3泛素连接酶。然而，到目前为止，只有一种E3连接酶Cul4COP1/SPAs被报道用于植物CRYs。根据先前的研究表明：Cul3LRBs具有调节PIF3泛素化和phyB依赖的红光反应的重要功能，但是尚不清楚Cul3LRBs是否在CRY依赖的信号转导过程中发挥作用。看过本文的同学应该知道，作者通过研究表明Cul3LRBs是拟南芥CRY2的第二个E3连接酶。
以上就是关于这一文献案例的研究背景部分，有了这部分的铺垫大家再去理解单个实验的时候可能会更容易！另外在研究背景部分出现了几个不同的E3泛素连接酶的写法（Cul4COP1/SPAs，Cul3LRBs），不知道大家对这个是否了解，说实话小远一开始不是很了解，所以专门去查了一下文献资料，下面是小远查到的一些资料，希望也能够帮助到你!
1.1.2 E3泛素连接酶复合物的分类
关于泛素化的介绍小远在之前的公众号文章里面写过，这里就不再给大家讲解了，对这块内容不了解的同学可以去看小远之前的文章“蛋白翻译后修饰——泛素化”噢！这里我们主要为大家讲讲E3泛素连接酶的分类，关于这个酶的介绍真是不查不知道，一查吓一跳，种类也太丰富了！
E3s是泛素化途径中种类最多的酶（人类有600种E3s），因为它们介导了底物特异性。目前，E3连接酶根据特征域的存在和泛素转移到底物蛋白的机制可分为三种主要类型。这里主要为大家介绍第一类（因为文中涉及E3泛素连接酶的属于第一类），剩下的两类给大家简单展示一下，如果大家感兴趣可以自己去下载对应的参考文献查看噢！
①RING E3s
RING E3s是最丰富的泛素连接酶类型。它们的特征是存在一个被称为RING（Really Interesting New Gene）的锌结合结构域，或存在一个U-box结构域，它采用相同的RING折叠，但不包含锌。RING和U-box结构域负责结合带泛素带电的E2并刺激泛素转移。
RING E3介导泛素直接转移到底物，作为一个支架，使带泛素带电的E2相对于底物蛋白定向。RING E3可以作为单体、同型二聚体，或异型二聚体来发挥作用。同二聚体环通常可以结合两个E2（每个单体各结合一个）；但异二聚体环似乎不是这样。类似地，U-box结构域也可以作为单体或同型二聚体工作。
一些RING E3s是由多个亚基组成的，如cullin-RING连接酶（CRLs）。CRLs是一种高度多样化的泛素连接酶，具有几个共同的特征。它们在cullin支架上组装，在其N端结合一个RING-box蛋白，在其C端结合一个适配器蛋白和一个底物受体（负责底物特异性）。
另一个重要的多亚基E3是后期促进复合物/环小体（APC/C），这是一个由19个亚基组成的大型组装体，其中包括一个RING亚基（Apc11）和一个类似于Cullin的亚基（Apc2）。
图1 RING E3s的分类(Morreale F E and Walden H, 2016)。
上面提到的Cul4COP1/SPAs，Cul3LRBs就属于RING E3s这一类里面的，具体的类别小远已经用红色虚线框标出来了，更详细的内容就需要大家自己去动动手指去查阅相关文献了，这里面涉及的内容实在是太多了，小远只能帮你到这儿了！
②HECT E3s
图2 HECT E3s的分类(Morreale F E and Walden H, 2016)。
③RBR E3s
图3 RBR E3s的分类(Morreale F E and Walden H, 2016)。
1.1.3 Co-IP验证三个蛋白关系的实验结果
鉴于E3泛素连接酶的底物受体必须与底物发生物理作用，作者使用免疫共沉淀（Co-IP）检测在异源HEK293T（人胚肾293T）细胞中共表达的CRY2/LRB的相互作用（图4）。因为作者之前已经证明了蓝光诱导的CRY2磷酸化是CRY2泛素化和降解所必需的，PPK1是四种相关蛋白激酶之一并且可以特异性磷酸化光激发的CRY2，作者在HEK293T细胞中测试了野生型PPK1存在的情况下对蓝光响应的CRY2/LRB的相互作用。本实验结果显示，在共表达PPK1的HEK293T细胞中，LRB1和LRB2优先与磷酸化的CRY2相互作用，但这种相互作用仅当细胞暴露在蓝光下时才存在（图4a，b）。LRB2不能与没有结合FAD（黄嘌呤二核苷酸）发色团的光不敏感CRY2D387A突变体相互作用（图4c），这与CRY2/LRB相互作用的光依赖性是一致的。在光处理的HEK293T细胞中，共表达催化活性不强的PPK1D267N时，LRB2无法与CRY2相互作用（图4d），这与CRY2/LRB相互作用的磷酸化依赖性是一致的。这些结果支持了一种假设，即LRBs直接特异性地与光激发和磷酸化的CRY2相互作用。
图4 LRBs与HEK293T细胞中磷酸化的CRY2相互作用（Chen et al., 2021）。（a）免疫共沉淀（Co-IP）分析显示LRB1和CRY2在异源HEK293T细胞中存在蓝光和磷酸化依赖的相互作用。用Flag偶联珠子进行免疫沉淀（IP）。IP（LRB1）和Co-IP（CRY2）产物分别用抗Flag抗体和抗CRY2抗体进行检测。用抗HA抗体检测PPA1。（b）Co-IP检测显示，在HEK293T细胞中，LRB2和CRY2存在蓝光和磷酸化依赖的相互作用。（c）Co-IP分析显示LRB2不能与CRY2D387A突变体相互作用。IP（CRY2和CRY2D387A）和Co-IP（LRB2）产物分别用抗CRY2和抗MYC抗体检测。（d）Co-IP检测显示了在HEK293T细胞中，LRB2和CRY2存在磷酸化依赖的相互作用。PPK1D267N：无催化活性的PPK1。
Co-IP除了检测三个蛋白之间的相互作用之外，还可以检测更多蛋白之间的相互作用吗？答案是肯定的，在小远列举的这篇文献案例中就有这样的例子，不过具体的结果就不给大家解读了，就当小远给大家布置的作业，希望大家可以自己把下面这个图搞清楚噢！
图5 Co-IP检测显示，在HEK293T细胞中，缺乏CRY2P532L/COP1相互作用(Chen et al., 2021)。将转染后的细胞置于黑暗中（-Blue），或用100μmoL m-2s-1蓝光处理2小时（+Blue）。以CRY2D387A作为阴性对照。使用抗Flag、抗Myc或抗HA抗体检测所指示的标记蛋白。箭头表示磷酸化的CRY2。
2、GST pull-down验证三个蛋白之间的关系
在2011年发表在Nature上的题为“14-3-3 proteins act as intracellular receptors for rice Hd3a florigen”的一篇文章中，作者同时用到了好几种方法来验证3个蛋白之间的互作，下面先给大家介绍GST pull-down的方法。
2.1背景介绍
Hd3a：Hd3a是水稻中一个与拟南芥中促进开花的FLOWERING LOCUS T（FT）基因高度相似的基因，该基因在从长日照转变为短日照时诱导表达。该基因编码的蛋白从叶片转移到顶端分生组织（SAM）诱导水稻成花转换，使转化株产生不依赖光周期的极早花表型。
OsFD1：开花时间基因OsFD1编码bZIP转录因子。短日照下，成花素Hd3a与14-3-3蛋白在茎端细胞互作，形成复合物转运至核内，与转录因子OsFD1结合形成三元成花素激活复合物，诱导OsMADS15转录，促进开花。长日照下，成花素RFT1通过14-3-3蛋白与磷酸化的bZIP转录因子OsFD1互作形成三元成花素激活复合物（FAC），正调控长日照下花特征基因OsMADS14/15/18/34表达，从而在长日照下启动水稻成花转变。OsFD1中192位丝氨酸（S192）的磷酸化修饰对FAC形成至关重要，有利于FAC进入核内。
GF14c：水稻14-3-3家族中的一个基因，14-3-3/GF14蛋白在防卫反应和非生物胁迫应答中有重要功能，水稻基因组中至少存在8个编码这类蛋白的基因：GF14a，GF14b，GF14c，GF14d，GF14e，GF14f，GF14g，GF14h。GF14c基因编码的蛋白是一个核定位蛋白，只在幼苗叶片、节间和抽穗期的穗部表达。水稻成花素Hd3a（FT同源物）能与14-3-3蛋白在茎顶端细胞中互作，互作形成的复合物转运到核内，与转录因子OsFD1互作。产生的成花素激活复合物（FAC）能诱导OsMADS15基因，即AP1，促进开花。14-3-3蛋白是成花素的胞内受体，这为操控各种作物和树木的开花提供了新的方法。
上面对这几个基因的介绍相对于将要介绍的文献来说是超前的，在2011年那个年代，成花素在花诱导过程中的确切功能是不清楚的，成花素受体也尚未确定。因此，作者对此进行了探索（虽然现在都已经很清楚了），在探索的过程中，作者为了了解OsFD1、Hd3a、GF14c三者之间的关系，利用GST pull-down的方法进行了验证。
2.2 GST pull-down验证三个蛋白关系的实验结果
GST拉下实验显示（从左到右），OsFD1与Hd3a不存在相互作用，而GF14c既能与Hd3a相互作用，也能与OsFD1相互作用，最后一幅图显示，在缺少GF14c的情况下，Hd3a和全长OsFD1不能相互作用，而添加了GF14c之后，GF14c、Hd3a和OsFD1三者可以发生相互作用。因此，GF14c与Hd3a和OsFD1同时形成稳定的复合物，并介导Hd3a和OsFD1的间接结合。作者将这种复合物命名为成花素激活复合物（FAC）。
图6 GST pull-down分析（从左到右）GST-Hd3a与OsFD1，GST-GF14c与Hd3a，GST-GF14c与OsFD1，以及GST-OsFD1与Hd3a在有或没有GF14c的条件下的相互作用(Taoka et al., 2011)。
3、BiFC验证三个蛋白之间的关系
这里的BiFC（准确地说应该是基于BiFC的荧光共振能量转移（FRET）-荧光寿命成像显微镜（FLIM）分析实验，为了方便在这里简写为BiFC了，但是大家要区分噢！）实验还是紧接着上一个GST pull-down的文献案例，下面为大家讲解的内容虽然包含了BiFC验证3个蛋白之间的关系，但很多内容其实属于其它的部分，但是为了帮助大家理解，就将这一块的内容全部呈现出来了。
作者通过研究发现两个Hd3a分子似乎通过14-3-3和bZIP蛋白的相互作用被锚定在OsMADS15启动子DNA上。然后，作者研究了这三种蛋白质在水稻原生质体中的亚细胞定位和相互作用。作者在细胞质和细胞核中检测到了mCherry标记的Hd3a的荧光；细胞质中GFP标记的GF14b，细胞核中也有，但比较微弱；细胞核中用CFP标记的OsFD1（图7a）。
通过双分子荧光互补（BiFC）检测Hd3a-GF14b的相互作用，且在GF14b主要定位的细胞质中检测到（图7b）。值得注意的是，GF14b-OsFD1的BiFC信号主要在细胞核中检测到，而单独的GF14b始终主要在细胞质中检测到。BiFC还检测到细胞核中Hd3a和OsFD1之间的关联，如报道的FT-FD的相互作用(Abe et al., 2005；Wigge et al., 2005)。然而，Hd3a R64G/R132A和OsFD1 S192A突变体中Hd3a-OsFD1相互作用被取消，这两个突变体也失去了与GF14b相互作用的能力。
为了评估OsFD1对Hd3a、GF14b和Hd3a-GF14b复合物亚细胞定位的影响，作者将上述实验与共表达CFP-OsFD1相结合。当共表达CFP-OsFD1时，GFP-GF14b、Hd3a-mCherry和Hd3a-GF14b复合物明显集中在细胞核内（7c）。综上所述，这些结果表明Hd3a-GF14b复合物从细胞质转移到细胞核，在细胞核中与OsFD1形成更大的蛋白质复合物。
为了获得活细胞中三元复合物存在的进一步证据，作者进行了基于BiFC的荧光共振能量转移（FRET）-荧光寿命成像显微镜（FLIM）分析(Kwaaitaal et al., 2010；Shyu et al., 2008)。作者发现，CFP-OsFD1和Hd3a-GF14b BiFC载体共转化的细胞中CFP荧光的寿命明显短于对照细胞（图7d）。这些结果表明Hd3a-GF14b-OsFD1三联蛋白复合物确实在水稻细胞中形成。
图7 Hd3a-GF14b复合物进入细胞核与OsFD1相互作用(Taoka et al., 2011)。（a）表达Hd3a-mCherry, GFP-GF14b和CFP-OsFD1的细胞共聚焦图像。核标记蛋白（NLS-CFP或NLS-Orange）共表达。（b）BiFC检测显示Hd3a-GF14b（左）、GF14b-OsFD1（中）和Hd3a-OsFD1（右）的相互作用。表达Venus N端或C端标记蛋白的细胞中的Venus荧光。（c）BiFC检测共表达OsFD1时Hd3a-GF14b相互作用。CFP/BF，CFP荧光和明场的合并图像。（d）Hd3a-GF14b-OsFD1相互作用的FLIM测量。有代表性的细胞的CFP荧光寿命图像显示，荧光寿命如表所示。
4、分裂荧光素酶互补实验（SLC）验证三个蛋白之间的关系
在“Ca2+ -dependent TaCCD1 cooperates with TaSAUR215 to enhance plasma membrane H+-ATPase activity and alkali stress tolerance by inhibiting PP2C-mediated dephosphorylation of TaHA2 in wheat”一文中作者用到了分裂荧光素酶互补实验（SLC）验证了3个蛋白之间的关系，具体看下面的讲解。
4.1背景介绍
TaCCD1：钙离子结合蛋白
TaSAUR215：早期生长素反应蛋白
TaPP2C.D1/8：2C型蛋白磷酸酶
4.2 SLC验证三个蛋白之间关系的实验结果
因为TaSAUR215同时与TaCCD1、TaPP2C.D1/8相互作用（文章前面的结果），作者研究了TaCCD1、TaSAUR215和TaPP2C.D1/8之间的关系。作者进行了SLC实验以确定TaCCD1和TaSAUR215之间的相互作用如何影响TaSAUR215对TaPP2C.D1/8的抑制作用。在TaPP2C.D1/8-nLUC和TaSAUR215-cLUC转化的本氏烟叶片中检测到发光信号，这与TaSAUR215与TaPP2C.D1/8相互作用的结果一致。在组成型表达的TaCCD1的情况下，信号强度显著增强（图8A-8D），表明TaCCD1促进了TaSAUR215与TaPP2C.D1/8的结合。体外磷酸酶实验也显示，当同时添加TaSAUR215-GFP和TaCCD1-GFP时，TaPP2C.D1/8的活性比单独添加TaSAUR215-GFP时更低（图8E-8H）。这些结果证实了TaCCD1增强了TaSAUR215与TaPP2C.D1/8的结合，并抑制了TaPP2C.D1/8磷酸酶活性。
图8 TaCCD1增强了TaSAUR215与TaPP2C.D1/8的结合，并抑制了TaPP2C.D1/8磷酸酶活性(Cui et al., 2023)。（A）SLC实验表明TaCCD1促进TaSAUR215和TaPP2C.D1的结合。（B）不同载体组合的相对荧光素酶活性，使用（A）中平均颜色信号的强度计算。（C）SLC实验表明TaCCD1促进TaSAUR215和TaPP2C.D8的结合。（D）不同载体组合的相对荧光素酶活性，使用（C）中平均颜色信号的强度计算。（E和F）TaCCD1促进TaSAUR215（E）对TaPP2C1.D1磷酸酶活性的抑制，(F)显示反应结束时在405nm处的吸光度值。（G和H）TaCCD1促进TaSAUR215（G）对TaPP2C.D8磷酸酶活性的抑制，（H）显示反应结束时在405nm处的吸光度值。
小远叨叨
本篇文章主要为大家介绍了四种验证三个蛋白之间相互关系的实验方法，看过这些方法之后，大家会发现其实这些方法与验证两个蛋白互作的方法差不多，基本就是在两个蛋白互作的体系中多加了一个蛋白，对于Co-IP和GST pull-down来说比较简单，直接多加一个带不同标签的蛋白就可以了，对于BiFC和SLC来说，一般是加入组成型启动子驱动的另外一个基因，这个基因一般会融合一个荧光蛋白用于鉴定最终的实验体系中是否加入了第三种蛋白。所以你学会了吗？关于三个蛋白之间的相互关系如何去研究到这里就结束了，希望对你的实验有所帮助噢！
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